Recherche de l'équipe Ubiquitylation des protéines

L’objectif de recherche de notre équipe est d’étudier au niveau moléculaire les fonctions et mécanismes régulateurs de l’ubiquitylation des protéines.

L’ubiquitylation est une modification posttraductionelle des protéines essentielle à la survie des cellules et conservée chez tous les eucaryotes. Elle encode des signaux moléculaires complexes qui contrôlent l’activité et la durée de vie de très nombreuses protéines cellulaires. Des défauts de l’ubiquitylation entraînent des déséquilibres dans le contenu protéique des cellules et sont associés à de nombreuses pathologies humaines, en particulier des cancers et des maladies neurodégénératives.

Les principes fondamentaux de l’ubiquitylation des protéines sont maintenant bien décris, cependant nous sommes loin d’en connaître l’ensemble des fonctions moléculaires. Par exemple, de nombreuses enzymes d’ubiquitylation ou de déubiquitylation qui attachent et détachent l’ubiquitine des protéines sont peu étudiées et leurs substrats et fonction ne sont que partiellement ou pas du tout caractérisées. Notre objectif principal est donc d’identifier et de caractériser de nouveaux processus cellulaires régulés par ubiquitylation. Pour cela nous utilisons la levure de boulanger (S. cerevisiae) comme organisme modèle et une combinaison d’approches génétiques, biochimiques, protéomiques et d’imagerie cellulaire.

La technique de complémentation de fluorescence nous permet de mettre en évidence de nouvelles interactions entre enzymes d’ubiquitylation. L’image montre l’interaction entre les enzymes Asi3 et Ubc7 (en vert). Ces enzymes interagissent au niveau de la membrane interne qui entoure les noyaux cellulaires (en rouge). © Gwenaël RABUT / IGDR

 

Souscrire à notre Newsletter