Publication dans Nature Communications : Structures du complexe ARNtm-SmpB lors de sa traversée du ribosome.

Structures du complexe ARNtm-SmpB lors de sa traversée du ribosome.

Chez les bactéries, la trans-traduction est le principal système de contrôle-qualité permettant de libérer les ribosomes bloqués sur des ARN messagers défectueux.

Ce mécanisme est porté par la petite protéine B (SmpB) et l'ARN transfert-messager (ARNtm), un ARN hybride unique possédant à la fois les propriétés d’un ARNt et d’un ARNm.

Les scientifiques de l'IGDR ont résolu par cryo-microscopie électronique (cryo-EM) quatre structures du ribosome à haute résolution, de 3,0 à 3,4 Å.Il s'agit notamment des structures des états pré-accommodé, accommodé et transloqué, ainsi qu’un nouvel intermédiaire de translocation.

Ensemble, ils mettent en lumière les mouvements du complexe ARNtm-SmpB dans le ribosome, depuis son arrivée au ribosome porté par le facteur d'élongation EF-Tu jusqu’à son passage à travers les sites ribosomiques A et P après l'ouverture des ponts B1.

Les interactions entre le complexe ARNtm-SmpB et le ribosome sont également décrites à l’échelle atomique. Celles-ci expliquent pourquoi le processus n'interfère pas avec la traduction canonique.

Nous espérons que ces structures serviront de base à l’élaboration de nouveaux antibiotiques ciblant le processus de trans-traduction.

 


Nature Communication : Structures of tmRNA and SmpB as they transit through the ribosome. Nat. Comm.